【供應(yīng)】
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酶(英文:Enzyme,源于希臘語:ενζυμον,“在酵里面”),指具有生物催化功能的高分子物質(zhì), 在酶的催化反應(yīng)體系中,反應(yīng)物分子被稱為底物,底物通過酶的催化轉(zhuǎn)化為另一種分子。幾乎所有的細胞活動進程都需要酶的參與,以提率。與其他非生物催化劑相似,酶通過降低化學(xué)反應(yīng)的活化能(用Ea或ΔG表示)來加快反應(yīng)速率,大多數(shù)的酶可以將其催化的反應(yīng)之速率提高上百萬倍;事實上,酶是提供另一條活化能需求較低的途徑,使更多反應(yīng)粒子能擁有不少于活化能的動能,從而加快反應(yīng)速率。酶作為催化劑,本身在反應(yīng)過程中不被消耗,也不影響反應(yīng)的化學(xué)平衡。酶有正催化作用也有負催化作用,不只是加快反應(yīng)速率,也有減低反應(yīng)速率。與其他非生物催化劑不同的是,酶具有高度的專一性,只催化特定的反應(yīng)或產(chǎn)生特定的構(gòu)型。
所有的酶都含有C、H、O、N四種元素。按照酶的化學(xué)組成可將酶分為單純酶和復(fù)合酶兩類。
單純酶分子中只有氨基酸殘基組成的肽鏈。
結(jié)合酶分子中則除了多肽鏈組成的蛋白質(zhì),還有非蛋白成分,如金屬離子、鐵卟啉或含B族維生素的小分子有機物。結(jié)合酶的蛋白質(zhì)部分稱為酶蛋白(apoenzyme),非蛋白質(zhì)部分統(tǒng)稱為輔助因子 (cofactor),兩者一起組成全酶(holoenzyme);只有全酶才有催化活性,如果兩者分開則酶活力消失。非蛋白質(zhì)部分如鐵卟啉或含B族維生素的化合物若與酶蛋白以共價鍵相連的稱為輔基(prosthetic group),用透析或超濾等方法不能使它們與酶蛋白分開;反之兩者以非共價鍵相連的稱為輔酶(coenzyme),可用上述方法把兩者分開。輔助因子有兩大類,一類是金屬離子,且常為輔基,起傳遞電子的作用;另一類是小分子有機化合物,主要起傳遞氫原子、電子或某些化學(xué)基團的作用。
結(jié)合酶中的金屬離子有多方面功能,它們可能是酶活性中心的組成成分;有的可能在穩(wěn)定酶分子的構(gòu)象上起作用;有的可能作為橋梁使酶與底物相連接。輔酶與輔基在催化反應(yīng)中作為氫(H+和e)或某些化學(xué)基團的載體,起傳遞氫或化學(xué)基團的作用。體內(nèi)酶的種類很多,但酶的輔助因子種類并不多,常見到幾種酶均用某種相同的金屬離子作為輔助因子的例子,同樣的情況亦見于輔酶與輔基,如3-磷酸甘油醛脫氫酶和乳酸脫氫酶均以NAD+作為輔酶。酶催化反應(yīng)的特異性決定于酶蛋白部分,而輔酶與輔基的作用是參與具體的反應(yīng)過程中氫(H+和e)及一些特殊化學(xué)基團的運載。
酶屬生物大分子,分子質(zhì)量至少在1萬以上,大的可達百萬。酶的催化作用有賴于酶分子的一級結(jié)構(gòu)及空間結(jié)構(gòu)的完整。若酶分子變性或亞基解聚均可導(dǎo)致酶活性喪失。一個值得注意的問題是酶所催化的反應(yīng)物即底物(substrate),卻大多為小分物質(zhì)它們的分子質(zhì)量比酶要小幾個數(shù)量級。
酶的活性中心(active center)只是酶分子中的很小部分,酶蛋白的大部分氨基酸殘基并不與底物接觸。組成酶活性中心的氨基酸殘基的側(cè)鏈存在不同的功能基團,如-NH2。-COOH、-SH、-OH和咪唑基等,它們來自酶分子多肽鏈的不同部位。有的基團在與底物結(jié)合時起結(jié)合基團(binding group)的作用,有的在催化反應(yīng)中起催化基團(catalytic group)的作用。但有的基團既在結(jié)合中起作用,又在催化中起作用,所以常將活性部位的功能基團統(tǒng)稱為必需基團(essential group)。它們通過多肽鏈的盤曲折疊,組成一個在酶分子表面、具有三維空間結(jié)構(gòu)的孔穴或裂隙,以容納進入的底物與之結(jié)合并催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物,這個區(qū)域即稱為酶的活性中心。
而酶活性中心以外的功能集團則在形成并維持酶的空間構(gòu)象上也是必需的,故稱為活性中心以外的必需基團。對需要輔助因子的酶來說,輔助因子也是活性中心的組成部分。酶催化反應(yīng)的特異性實際上決定于酶活性中心的結(jié)合基團、催化基團及其空間結(jié)構(gòu)。
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